Bibliografie
Journal Article
Molecular dynamics study of the effect of the gamma-Abu insert on the conformational behavior of the glycopeptide dendrimers based on the oligolysine scaffold in N, N'-dimethylformamide
, , ,
: Journal of Biomolecular Structure & Dynamics vol.22, 1 (2004), p. 79-90
: CEZ:AV0Z4055905
: GA303/01/0690, GA ČR, LN00A032, GA MŠk
: multiple antigen glycopeptides, Tn antigen, GalNAc
(eng): Molecular dynamics was used to examine differences in the conformational behavior of two classes of tetravalent Multiple Antigen Glycopeptides (MAG) differring by the gamma-Abu insert in the structure of the oligolysine core. A distinct behavior of the constructs was observed already during the first steps of the modeled synthesis suggesting that the character as well as the length of the insert has a major impact on the spatial characteristics of the dendritic molecules
(cze): Konformační chování dvou tříd tetravalentních antigenních glykopeptidů (MAG) lišících se o (-amino máselný insert ve struktuře polylysinového jádra během syntézy na pevné fázi bylo studováno pomocí metod molekulární dynamiky. Odlišné chování těchto dvou tříd, které ukazuje, že charakter a délka aminokyselinového insertu mají hlavní vliv na prostorové charakteristiky dendrimerních molekul, bylo pozorováno již během prvních stupňů modelované syntézy
: 06A
: CE